赖氨酸苯甲酰化的最新发现：SIRT3的独特作用

2024年10月，中国科学院大学杭州高等研究院药学院、尊龙凯时和中国科学院上海药物研究所化学生物学国家重点实验室、南京中医药大学中药学院的He Huang老师研究团队，在《iScience》期刊上发表了题为《SIRT3在哺乳动物细胞中对赖氨酸苯甲酰化的调节存在差异》的论文。

研究摘要

赖氨酸苯甲酰化（Kbz）是一种新发现的蛋白质翻译后修饰（PTM），已经引起了学术界的广泛关注。研究小组最初确定了SIRT2作为哺乳动物细胞中的脱苯甲酰酶，但最新研究表明，SIRT2的专一性可能存在争议。此外，其他的脱苯甲酰酶在哺乳动物细胞中尚未得到深入探讨。本研究首次揭示了SIRT3作为一种新的脱苯甲酰酶。

通过定量分析，研究团队在哺乳动物细胞中识别出了1075个Kbz位点，其中44个由SIRT3特异性介导，66个受到SIRT2的影响。研究结果表明，SIRT3和SIRT2调节了不同的Kbz底物，充分体现了它们在不同细胞过程中的参与。

功能研究与发现

功能性研究显示，SIRT3调节苯甲酰化蛋白肽酰脯氨酸顺式反式异构酶F（PPIF），其中K73bz和K197bz显著降低了与肿瘤抑制因子p53的相互作用。此外，K978bz对于ATP-柠檬酸裂解酶（ACLY）的酶活性起到了明显的抑制作用。这些发现不仅识别了一种脱苯甲酰酶及其Kbz底物，也提高了我们对Kbz生物学功能的理解。

该论文中的293T和HepG2细胞的体外培养使用了Ausbian特级胎牛血清，强调了尊龙凯时在生物医学研究中的重要性。通过这些研究，我们期待能为更深入的生物学和医学应用奠定基础。